Las proteinas

La unidad básica que forma a las proteínas se denomina aminoácido. Un aminoácido es una molécula orgánica que se compone de un grupo amino unido a un carbono que a su vez se une a un grupo carboxilo. Al carbono central se le une un grupo R, una cadena carbohidratada que determina el aminoácido que es, y por tanto sus propiedades y características. Hay 20 tipos de aminoácidos distintos según el grupo R que tengan. Según el grupo R se clasifican en:

*Alifáticos: la cadena del grupo R solo contiene átomos de C y H.

*Aromáticos: la cadena lateral tiene un anillo aromático.

*Azufrados: la cadena hidrocarbonatada contienen también átomos de Azufre.

*Hidroxilados: tienen grupos –OH en su cadena.

*Básicos: aminoácidos con cadenas laterales muy polarizadas.

*Aminoácidos ácidos y sus amidas: tienen carácter ácido y tienen grupos amidas.

Los aminoácidos se unen para formar proteínas a través de enlaces peptídicos. El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH₂) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido, implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un grupo amida entre los dos aminoácidos.

Al estudiarlo se comprobó que era más de lo que solían que suelen ser los enlaces sencillos por lo que tienen un 60 % de carácter de enlace doble, lo que a su vez le dota de una rigidez que impide al compuesto girar por esa parte.

Las proteínas no se presentan en el medio natural en forma lineal de una cadena de aminoácidos, a no ser que la proteína se haya desnaturalizado, sino que suele organizarse en distintas estructuras:

• Estructura primaria: viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados

• Estructura secundaria: es la disposición espacial de la cadena de aminoácidos y consiste en la repetición regular de ciertos modelos, que pueden ser Alfa hélices, o láminas beta.

• Estructura terciaria: en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio sobre sí misma, adoptando una forma más o menos redondeada con distintos tramos de alfa hélices o láminas beta. Esta estructura se mantiene gracias a diversas fuerzas como lo puentes de hidrógeno que se establecen entre, por un lado, los grupos R, y por otro, los enlaces peptídicos; y también por las repulsiones hidrófobas y enlaces iónicos entre las distintas cadenas.

• Estructura cuaternaria: es la disposición espacial de las distintas cadenas polipeptídicas o proteínas distintas que no están unidas por enlaces peptídicos.

Las proteínas pueden realizar diversas funciones, entre las que destacan:

• Estructural, como el colágeno que forma parte del tejido conjuntivo
• Reguladora, como la insulina que regula la absorción de glúcidos
• Transportadora, hemoglobina transportadora del oxígeno
• Defensiva, como los anticuerpos o inmunoglobulinas que impiden que los agentes patógenos se unan a las células o las dañen
• Enzimática, haciendo la función catalizadora en las reacciones
• Contráctil, las fibras de actina y miosina de los músculos.

Ante diversas situaciones o factores, las proteínas pueden perder su estructura y volver a la estructura primaria, perdiendo así además e su forma tridimensional, sus propiedades y características, y por tanto su utilidad. Este fenómeno se llama desnaturalización, y puede resultar irreversible si al desaparecer el agente que lo ha causado, la proteína no recupera su forma. Sin embargo, aunque se pierda la estructura no se deshacen los enlaces peptídicos. Hay factores como el nivel de pH o la temperatura que favorecen esta desnaturalización.

Las encimas son proteínas que realizan funciones catalizadoras, es decir, facilitan y aligeran el proceso de una reacción química, reduciendo la energía necesaria para que esta se lleve a cabo. Estas encimas no se modifican químicamente ni alteran el equilibrio de la reacción, por lo que no se consumen. Como hemos dicho, la función de las encimas es aumentar la velocidad a la que se lleva a cabo una reacción, para hallar a la velocidad a la que transcurre la reacción en presencia de estas encimas, recurrimos a la ecuación de Michaelis-Menten, pero solo es válida cuando la concentración de sulfato es mayor que la de la enzima.

A continuación veremos una tabla donde veremos la concentración de proteinas pos cada 100 gramos de alimento y podremos apreciar que aliemtnso son mas ricos en estas biomoléculas:

Lomo embuchado

50,0

Soja

33,7

Queso manchego curado

32,0

Bacalao

31,5

Jamón serrano

30,5

Queso de bola, Gruyere, Emmental

29,0

Cacahuetes

27,0

Queso manchego fresco

26,0

Salchichón, salami...

25,8

Atún y bonito

24,3

Lentejas

24,0

Queso Roquefort

23,0

Sardinas en conserva

22,0

Chorizo, jamón cocido

22,0

Queso de Cabrales

21,0

Carne magra de vacuno

20,7

Hígado

20,5

Cigalas, langostinos, gambas...

20,1

Almendras

20,0

Carne magra de cerdo

20,0

Morcilla

19,5

Garbanzos, judías blancas

19,0

Cabrito

19,0

Rape, salmón

19,0

Cordero

18,0

Pistachos

17,6

Carne semigrasa de cerdo

16,7

Lenguado, pescadilla...

16,5

Caracoles

16,3

Merluza

15,9